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Des chercheurs du CBM ont créé la première méthode de détection de complexes non covalents de biomolécules par spectrométrie de masse MALDI basée sur des dépôts liquides.

par Frapart - publié le , mis à jour le

Jusqu’ici, l’approche standard pour analyser des complexes de molécules en spectrométrie de masse native, c.à.d. en conservant les complexes intacts dans l’instrument, utilisait l’électrospray pour produire les ions à détecter. L’ionisation MALDI présente pourtant de nombreux avantages, tels qu’une moindre consommation d’échantillon et une meilleure tolérance à certains additifs ou contaminants, et son utilisation ouvre de nouvelles perspectives en spectrométrie de masse native.
Le succès de cette méthode repose sur l’utilisation de matrices liquides non-volatiles, ce qui évite le passage par la phase solide classiquement employée en MALDI et la dénaturation des assemblages non covalents. Par leur viscosité accrue, ces matrices ont aussi l’avantage de mieux mimer les milieux encombrés des organismes vivants.
La fiabilité de cette méthode a été montrée pour des systèmes non-covalents de type protéine protéine et protéines ligand. Cette nouvelle approche pourrait être utilisée pour des criblages de ligands de protéines thérapeutiques et faciliter l’analyse de complexes de protéines membranaires par spectrométrie de masse.

Beaufour M., Ginguené D., Le Meur R., Castaing B. and Cadene M.
Liquid native MALDI Mass Spectrometry for the detection of protein-protein complexes
Journal of the American Society of Mass Spectrometry (2018) 29 (10) 1981-1994